COMPOZIŢIA PROTEINELOR

Se numesc proteine produşii naturali cu structură macromoleculară care se transformă prin hidroliză în -amino-acizi.
Se disting pe bază de solubilitate două clase de proteine, proteine insolubile şi proteine solubile. Cele dintâi, numite proteine fibroase (scleroproteine), se găsesc în organismul animal în stare solidă şi au funcţiunea de a conferi ţesuturilor rezistenţă mecanică (proteine de schelet) sau protecţie împotriva agenţilor exteriori. Vom menţiona keratina din păr, unghii, copite, epidermă, colagenul din piele, oase şi tendoane, miosina din muşchi şi fibrolina din mătase. Proteinele fibroase se dizolvă numai în acizi şi baze concentrate.
Proteinele solubile sau globulare apar în celule în stare dizolvată sau sub formă de geluri hidratate. Albuminele sunt solubile în apă şi în soluţii diluate de electroliţi (acizi, baze şi săruri); globulinele sunt solubile numai în soluţii de electroliţi. Din categoria aceasta fac parte toate proteinele cu proprietăţi fiziologice specifice: proteinele din serul sanguin, enzimele, hormonii proteici, anticorpii şi toxinele.
O categorie importantă de proteine sunt proteidele sau proteinele conjugate, combinaţii ale unei proteine cu o componentă neproteică.
Proteinele insolubile pot fi uşor separate de compuşii care le însoţesc în organismele animale, aşa că izolarea lor nu prezintă dificultăţi.
Proteinele solubile suferă uşor la încălzire, sau sub acţiunea acizilor, a bazelor şi a altor compuşi chimici, o transformare numită denaturare, prin care se pierde de obicei activitatea biologică specifică.
Proteina se extrage, de obicei din materialele biologice în care se găseşte, cu o soluţie salină, mai rar cu dizolvanţi organici cum ar fi glicerina sau acetona, diluate cu apă. Soluţiile acestea conţin şi substanţe neproteice; îndepărtarea acestora se face cu ajutorul dializei.
S-a dovedit, prin metoda electroforezei, că unele proteine (de exemplu albumina din ou, albumina din ser, toxina din seminţele de ricin), deşi formează cristale unitare, sunt amestecuri de două sau mai multe proteine mult asemănătoare.
Toate proteinele conţin elementele: C, H, O, N, şi S; în unele proteine se mai găsesc, în cantităţi mici: P, Fe, Cu, I, Cl şi Br. Conţinutul procentual al elementelor principale este: C 50-52% , H 6.8-7.7% , S 0.5-2.0% şi N 15-18%.
Prin hidroliză, proteinele se transformă în amino-acizi. Hidroliza proteinelor se poate efectua cu acizi, cu baze sau cu enzime.
Hidroliza acidă se efectuează prin fierbere îndelungată (12-48 ore) cu acid clorhidric de 20% sau cu acid formic conţinând HCl. Hidroliza cu hidroxizi alcani sau cu hidroxid de bariu are loc într-un timp mai scurt.
Prin hidroliză se obţine un amestec care poate să conţină până la circa 20 -amino-acizi. Se formează de asemenea amoniac prin hidroliza grupelor CONH2 ale asparaginei şi glutaminei.
Cel mai vechi procedeu de separare cantitativă a amino-acizilor, după Emil Fischer (1901), constă în esterificarea amino-acizilor cu metanol şi distilarea fracţionată a esterilor. În cel mai bun caz, amino-acizii dozaţi nu însumează decât 60-70% din azotul total conţinut în proteină.
Examinând rezultatele analitice (vezi tabelul de mai jos) se constată că proteinele se deosebesc de alţi compuşi macromoleculari naturali, de exemplu de celuloză sau amidon, prin marele număr de unităţi diferite ce intră în compoziţia macromoleculelor (20 de amino-acizii, faţă de o singură monozaharidă, glucoza). Afară de aceasta proteinele conţin diferiţi amino-acizii în proporţii diferite. Unele proteine conţin proporţii mari din anumiţi amino-acizii, de exemplu colagenul este bogat în glicocol, prolină şi hidroxiprolină, keratina în cisteină şi hidroxiacizi.

CONŢINUTUL PROTEINELOR ÎN AMINO-ACIZI
(moli de amino-acizi la 105 grame proteină)

Albumină
ser (bou) -Lactoglo-bulină -Globulină
ser (om) Miosină Aldolază Insulină -Caseină Hemoglo-bină (cal) Zeină Colagen Keratină (lână) Fibroină (mătase)
Glicocol 24 19 56 25 75 61 38 75 - 350 76 584
Alanină 70 80 - 73 96 33 42 83 118 106 46 297
Valină 50 48 83 22 63 84 54 70 30 29 41 37
Prolină 41 45 70 16 50 25 71 34 91 132 59 9
Fenilalanină 40 23 28 26 14 48 28 48 36 25 23 9
Serină 40 38 109 37 63 55 60 54 67 33 98 147
Acid asparagic 82 87 66 67 73 50 64 80 35 47 48 -
Acid glutamic 104 120 80 150 78 137 153 56 182 77 96 -
Hidroxiprolină 0 - - - - - - - - 107 - -
Amoniac 62 77 79 85 65 126 - 66 211 47 81 -
NH2 liber 148 114 100 121 121 72 105 135 18 87 81 6
COOH liber 124 130 67 132 86 61 116 70 6 77 64 0
Moleculele proteinelor sunt construite din catene polipeptidice lungi, în care resturile de -amino-acizi sunt unite între ele prin legături amidice, CO-NH.

H2N – CH – CO – NH – CH – CO ………NH – CH – COOH
  
R R R

Catenele polipeptidice sunt deci construite din unităţi CH–CO–NH, legate cap la cap şi se deosebesc numai prin catenele laterale, R, de exemplu:

H3C CH3 H2N – C = NH
ï
CH NH
 ï
CH2 CH2SH (CH2)3
 ï ï
H2N-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-COOH
 ï ï
CH2 CH2 (CH2)4
ï ï
CH2 NH2
ï
OH COOH
leucină tirosină cisteină acid glutamic arginină lisină

Ca şi amino-acizii, proteinele pot neutraliza atât acizi cât şi baze. Ele contribuie la menţinerea unui pH constant în lichidele din organism. În mediu acid proteinele se dizolvă sub formă de cationi, iar în mediu bazic sub formă de anioni. Acestea explică migrarea proteinei spre catod, în soluţie acidă şi spre anod, în soluţie bazică, în cursul electroforezei.
Din cauza caracterului lor puternic polar, proteinele sunt insolubile în dizolvanţii organici. În apă, solubilitatea este minimă la punctul izoelectric şi ea creşte atât în regiunea acidă cât şi în cea bazică. Cantităţi minime de electroliţi neutri măresc de asemenea solubilitatea proteinelor. Solubilitatea în apă a proteinelor se datorează solvatării grupelor cu sarcină ionică, COO şi NH3. Solvatarea (hidratarea) grupelor polare explică marile cantităţi de apă (30 – 60% din greutatea lor) conţinute în proteinele pure, chiar cristalizate. Proteinele fibrilare, cum este gelatina, suferă o puternică imbibiţie înainte de dizolvare şi formează la răcire geluri elastice tipice (piftii).
Precipitarea reversibilă a proteinelor din soluţie, cu soluţii concentrate de electroliţi, salifierea, se datorează tendinţei puternice a ionilor electrolitului de a se hidrata, apa necesară pentru aceasta fiind cedată de proteină.
Cercetarea proteinelor cristalizate, cu raze X, a contribuit foarte mult la cunoaşterea structurii moleculelor lor. Se disting patru grade structurale sau niveluri de organizare, deosebindu-se prin complexitatea lor. Acestea au fost numite structuri primare, secundare, terţiare şi cuaternare.
Structura primară a unei proteine este determinată prin numărul şi succesiunea specifică a amino-acizilor din catena polipeptidică.
Structurile secundare ale unei proteine sunt stabilite de aranjarea în spaţiu a catenei polipeptidice şi de legăturile care se stabilesc între catene.
În principiu sunt posibile patru feluri de legături între grupe R aparţinând aceleiaşi catene polipeptidice prin care se poate realiza o structură terţiară.
La adoptarea şi menţinerea unei anumite conformaţii terţiare contribuie uneori ioni metalici sau, în proteide, grupe prostetice.
Mai multe asemenea structuri terţiare sunt adesea asociate între ele formând agregate mai complicate, numite structuri cuaternare.


PROTEINE EXISTENTE ÎN PRODUSELE
ALIMENTARE
Carnea şi produsele din carne sunt principalele surse de proteine de calitate superioară.
Conţinutul de proteine variază invers proporţional cu conţinutul de grăsime, în cărnurile slabe cantitatea de substanţe proteice fiind maximă (17…22%) comparativ cu cărnurile grase. Proteinele intracelulare care formează marea majoritate a cărnii macre au o structură amino-acidică echilibrată, adecvată necesarului organismului uman.
Proteinele extracelulare din tendoane, cartilagii, fascii, sunt reprezentate mai ales prin colagen şi elastină, lipsite de triptofan şi sărace în ceilalţi aminoacizi esenţiali. Colagenul şi elastina scad valoarea nutritivă a ţesuturilor care le conţin.























COMPOZIŢIA CHIMICĂ A CĂRNII ÎN
FUNCŢIE DE SPECIE ŞI ZONĂ ANATOMICĂ
Regiunea anatomică Apă
% Proteine
% Lipide
% Kcal/100
g
Bovine
Fleică
Antricot
Pulpă
61
57
69
19.0
16.7
19.5
18
25
11
247
293
182
Viţel
Cotlet
Pulpă
70
68
19.0
19.1
5
12
141
186
Porcine
Pulpă
Spată
53
58
15.2
16.4
31
25
344
296
Ovine
Piept
Pulpă
48
64
12.8
18.0
37
18
384
235


Laptele şi produsele lactate conţin proteine de calitate superioară, în medie 3.5% la laptele de vacă, cantităţi ce se concentrează de 3.5…8 ori în brânzeturi.


COMPOZIŢIA MEDIE A LAPTELUI DE VACĂ
(la 100 cm3)
Componente Lapte de vacă
Apă 87.0 g
Proteine totale 3.4 g
Lipide 3.4 g
Acizi graşi esenţiali 0.1 g
Glucide 4.8 g
Substanţe minerale 0.8 – 0.9 g
Calciu 120 mg
Fosfor 90 mg
Magneziu 12 mg
Sodiu 50
Potasiu 150
Fier 0.05
Cupru 0.02
Vitamina A 80 – 220 UI
Vitamina D 3 – 4 UI
Vitamina B1 0.040 mg
Vitamina B2 0.2
Vitamina B6 0.07 – 0.2 mg
Vitamina C 0.5 – 2 mg








Oul este singurul aliment care conţine proteine şi lipide în cantităţi proporţionale (13% şi respectiv 11% pentru oul de găină).
Amestecul proteinelor albuşului şi gălbenuşului realizează cea mai valoroasă proteină din punct de vedere nutritiv, cu conţinutul amino-acidic cel mai echilibrat, considerată proteina etalon pentru aprecierea valorii nutritive a altor surse alimentare de proteine.

COMPOZIŢIA CHIMICĂ MEDIE A OULUI (%)
Componente Ou întreg Albuş Gălbenuş
Apă 72.8 86.8 49.9
Proteine (N 6.25) 14.0 12.0 17.0
Lipide 12.0 - 32.0
Glucide 0.3 0.6 -
Substanţe minerale 0.9 0.6 1.1

Produsele cerealiere şi leguminoase contribuie şi la acoperirea necesarului de proteine. Conţinutul în aceste componente variază între 7…12% în produsele cerealiere şi ajunge la 20…34% la leguminoase. Proteinele componente sunt însă proteine de clasa a II-a cele din cereale având ca aminoacid limitat lizina şi cantităţi relativ mici din alţi aminoacizi esenţiali.
Din punctul de vedere al valorii nutritive a proteinelor furnizate, soia ocupă cel mai bun loc, cu o poziţie intermediară între cereale şi produsele de origine animală, iar porumbul conţine cea mai deficitară proteină (zeina). Proteinele sunt inegal distribuite între formaţiunile anatomice ale boabelor, fiind concentrate mai ales în embrion şi stratul aleuronic.

Conţinutul în substanţe nutritive şi energie a unor produse
cerealiere şi leguminoase (%)
Produsul Proteine Lipide Glucide Material fibros Kcal
Pâine albă 7.5 0.4 54 0.5 235
Pâine neagră 8.0 1.2 48 2.5 230
Făină albă 10.0 0.9 74 1.0 354
Mălai 9.4 1.7 72 - 351